Tubulin: Alpha und Beta, Funktionen
Tubulin ist ein globuläres dimeres Protein, das von zwei Polypeptiden gebildet wird: Tubulin alfa und Beta. Sie sind in Form eines Röhrchens angeordnet, um Mikrotubuli zu bilden, die zusammen mit den Aktin-Mikrofilamenten und den Zwischenfilamenten das Zytoskelett bilden.
Mikrotubuli kommen in verschiedenen unverzichtbaren biologischen Strukturen vor, wie z. B. im Flagellum der Spermien, in den Extensionen der Flimmerorganismen, in den Zilien der Luftröhre und in den Eileitern.
Darüber hinaus fungieren die Strukturen, die die Tubulina bilden, als Transportwege - analog zu den Spuren eines Zuges - von Materialien und Organellen innerhalb der Zelle. Die Verdrängung von Substanzen und Strukturen ist dank der mit Mikrotubuli assoziierten Motorproteine Kinesin und Dynein möglich.
Allgemeine Eigenschaften
Die Tubulin-Untereinheiten sind Heterodimere mit 55.000 Dalton und bilden die Bausteine für Mikrotubuli. Tubulin kommt in allen eukaryotischen Organismen vor und wurde im Laufe der Evolution stark konserviert.
Das Dimer besteht aus zwei Polypeptiden, die als Tubulin alpha und beta bezeichnet werden. Diese werden zu Mikrotubuli polymerisiert, die aus 13 parallel zu einem Hohlrohr angeordneten Protofilamenten bestehen.
Eine der wichtigsten Eigenschaften von Mikrotubuli ist die Polarität der Struktur. Mit anderen Worten, die beiden Enden der Mikrotubuli sind nicht dasselbe: Ein Ende wird als schnell wachsendes Ende oder "mehr" bezeichnet und das andere Ende ist langsam wachsend oder "weniger".
Die Polarität ist wichtig, da sie die Bewegungsrichtung entlang der Mikrotubuli bestimmt. Das Tubulindimer ist in der Lage, in schnellen Montagezyklen zu polymerisieren und zu depolarisieren. Dieses Phänomen tritt auch bei den Aktinfilamenten auf.
Es gibt eine dritte Art von Untereinheit: Es ist Gamma-Tubulin. Dies ist kein Teil von Mikrotubuli und befindet sich in Zentrosomen; es ist jedoch an der Keimbildung und Bildung von Mikrotubuli beteiligt.
Tubulin alpha und beta
Die Alpha-und Beta-Untereinheiten sind stark verbunden, um ein komplexes Heterodimer zu bilden. Tatsächlich ist die Wechselwirkung des Komplexes so intensiv, dass er unter normalen Bedingungen nicht dissoziiert.
Diese Proteine bestehen aus 550 Aminosäuren, meistens Säuren. Obwohl die Alpha- und Betatubuline ziemlich ähnlich sind, werden sie von verschiedenen Genen kodiert.
In der Tubulina alfa finden sich Aminosäurereste mit einer Acetylgruppe, die den zellulären Flagellen unterschiedliche Eigenschaften verleihen.
Jede Untereinheit von Tubulin ist mit zwei Molekülen assoziiert: In Tubulin alfa bindet das GTP irreversibel und es findet keine Hydrolyse der Verbindung statt, während die zweite Bindungsstelle in Tubulin beta das GTP reversibel bindet und hydrolysiert .
Die Hydrolyse von GTP führt zu einem als "dynamische Instabilität" bezeichneten Phänomen, bei dem die Mikrotubuli in Abhängigkeit von der Geschwindigkeit der Tubulinabhängigkeit und der Geschwindigkeit der GTP-Hydrolyse Wachstums- und Zerfallszyklen unterliegen.
Dieses Phänomen führt zu einer hohen Fluktuationsrate von Mikrotubuli, bei der die Halbwertszeit der Struktur nur wenige Minuten beträgt.
Funktionen
Zytoskelett
Die alpha und beta Untereinheiten von Tubulin werden polymerisiert, um Mikrotubuli zu erzeugen, die Teil des Zytoskeletts sind.
Das Zytoskelett besteht neben den Mikrotubuli aus zwei weiteren Strukturelementen: den Aktin-Mikrofilamenten von ca. 7 nm und den Zwischenfilamenten von 10 bis 15 nm Durchmesser.
Das Zytoskelett ist das Gerüst der Zelle, unterstützt und erhält die zelluläre Form. Die Membran und die subzellulären Kompartimente sind jedoch nicht statisch und befinden sich in ständigen Bewegungen, um die Phänomene Endozytose, Phagozytose und Sekretion von Materialien ausführen zu können.
Die Struktur des Zytoskeletts ermöglicht es der Zelle, sich selbst anzupassen, um alle genannten Funktionen zu erfüllen.
Es ist das ideale Mittel, damit zelluläre Organellen, die Plasmamembran und andere zelluläre Komponenten neben der Teilnahme an der Zellteilung ihre üblichen Funktionen erfüllen.
Sie tragen auch zu den Phänomenen zellulärer Bewegungen wie der Fortbewegung von Amöben und zu spezialisierten Strukturen zur Verschiebung wie Wimpern und Flagellen bei. Schließlich ist es für die Bewegung der Muskeln verantwortlich.
Mitose
Dank der dynamischen Instabilität können Mikrotubuli während der Zellteilung vollständig reorganisiert werden. Die Mikrotubuli-Anordnung während der Grenzfläche kann sich zerlegen und die Tubulin-Untereinheiten sind frei.
Das Tubulin kann wieder zusammengesetzt werden und die mitotische Spindel entstehen, die an der Trennung der Chromosomen beteiligt ist.
Es gibt bestimmte Medikamente wie Colchicin, Taxol und Vinblastin, die die Zellteilung unterbrechen. Es wirkt direkt auf Tubulinmoleküle und beeinflusst das Zusammenbau- und Dissoziationsphänomen von Mikrotubuli.
Zentrosom
In tierischen Zellen erstrecken sich die Mikrotubuli bis zum Zentrosom, einer kernnahen Struktur, die aus einem Paar von Zentriolen (jeweils senkrecht ausgerichtet) besteht und von einer amorphen Substanz umgeben ist, die als perizentriolare Matrix bezeichnet wird.
Die Zentriolen sind zylindrische Körper, die von neun Mikrotubuli-Tripletts in einer ähnlichen Organisation wie die Zilien und die zellulären Flagellen gebildet werden.
Bei der Zellteilung ragen die Mikrotubuli aus den Zentrosomen heraus und bilden die mitotische Spindel, die für die korrekte Verteilung der Chromosomen auf die neuen Tochterzellen zuständig ist.
Es scheint, dass Centriolen für die Ansammlung von Mikrotubuli innerhalb von Zellen nicht wesentlich sind, da sie nicht in Pflanzenzellen oder in einigen eukaryotischen Zellen vorhanden sind, wie in den Eizellen bestimmter Nagetiere.
In der perizentriolären Matrix erfolgt die Initiierung für die Anordnung von Mikrotubuli, wobei die Keimbildung mit Hilfe von Gamma-Tubulin erfolgt.
Evolutionsperspektive
Die drei Tubulintypen (Alpha, Beta und Gamma) werden von verschiedenen Genen kodiert und sind homolog zu einem Gen, das in Prokaryoten gefunden wird und für ein Protein mit 40.000 Dalton, genannt FtsZ, kodiert. Das bakterielle Protein ist funktionell und strukturell ähnlich wie Tubulin.
Es ist wahrscheinlich, dass das Protein eine Stammfunktion in Bakterien hatte und während evolutionärer Prozesse modifiziert wurde, was zu einem Protein mit den Funktionen führt, die es in Eukaryoten spielt.
