Immunglobuline: Struktur, Typen und Funktionen

Immunglobuline sind Moleküle, die B-Lymphozyten und Plasmazellen bilden, die zur Verteidigung des Körpers beitragen. Sie bestehen aus einem zum Immunsystem gehörenden Glykoprotein-Biomolekül. Sie sind nach Albumin eines der am häufigsten vorkommenden Proteine im Blutserum.

Antikörper ist ein anderer Name, den Immunglobuline erhalten, und sie werden aufgrund ihres Verhaltens bei der Elektrophorese des sie enthaltenden Blutserums als Globuline angesehen. Das Immunglobulinmolekül kann einfach oder komplex sein, abhängig davon, ob es als Monomer vorliegt oder polymerisiert ist.

Die übliche Struktur von Immunglobulinen ähnelt dem Buchstaben "Y". Es gibt fünf Arten von Immunglobulinen, die morphologische, funktionelle und örtliche Unterschiede im Organismus aufweisen. Die strukturellen Unterschiede der Antikörper liegen nicht in der Form, sondern in ihrer Zusammensetzung; Jeder Typ hat ein bestimmtes Ziel.

Die durch Immunglobuline hervorgerufene immunologische Reaktion ist sehr spezifisch und ein hochkomplexer Mechanismus. Der Stimulus für seine Sekretion durch die Zellen wird in Gegenwart von Fremdstoffen für den Organismus wie ein Bakterium aktiviert. Die Funktion des Immunglobulins besteht darin, an das Fremdelement zu binden und es zu eliminieren.

Immunglobuline oder Antikörper können sowohl im Blut als auch in der Membranoberfläche der Organe vorhanden sein. Diese Biomoleküle stellen wichtige Elemente im Abwehrsystem des menschlichen Körpers dar.

Struktur

Die Struktur der Antikörper enthält Aminosäuren und Kohlenhydrate, die Oligosaccharide. Das überwiegende Vorhandensein von Aminosäuren, deren Menge und Verteilung bestimmt die Struktur des Immunglobulins.

Wie alle Proteine haben Immunglobuline Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen, die ihr typisches Aussehen bestimmen.

In Anbetracht der Anzahl der Aminosäuren, die sie enthalten, haben Immunglobuline zwei Arten von Ketten: schwere und leichte Ketten. Zusätzlich weist jede der Ketten gemäß der Aminosäuresequenz in ihrer Struktur eine variable Region und eine konstante Region auf.

Schwere Ketten

Die schweren Ketten von Immunglobulinen entsprechen Polypeptideinheiten, die aus 440 Aminosäuresequenzen bestehen.

Jedes Immunglobulin hat 2 schwere Ketten, und jede davon hat eine variable Region und eine konstante Region. Die konstante Region hat 330 Aminosäuren und die variablen 110 Aminosäuren sind sequenziert.

Die Struktur der schweren Kette ist für jedes Immunglobulin unterschiedlich. Sie sind insgesamt 5 Arten von schweren Ketten, die die Arten von Immunglobulin bestimmen.

Die Schwerkettentypen sind für die Immunglobuline IgG, IgM, IgA, IgE bzw. IgD mit den griechischen Buchstaben γ, μ, α, ε, δ gekennzeichnet.

Der konstante Bereich der schweren Ketten ε und μ wird von vier Domänen gebildet, während diejenigen, die α, γ, δ entsprechen, drei haben. Dann ist jede konstante Region für jeden Immunglobulintyp unterschiedlich, aber für Immunglobuline desselben Typs gleich.

Die variable Region der schweren Kette wird durch eine einzelne Immunglobulindomäne gebildet. Diese Region hat eine Sequenz von 110 Aminosäuren und ist abhängig von der Spezifität des Antikörpers für ein Antigen unterschiedlich.

In der Struktur der schweren Ketten ist eine Abwinkelung oder Biegung zu beobachten, die als Scharnier bezeichnet wird und den flexiblen Bereich der Kette darstellt.

Leichte Ketten

Die leichten Ketten von Immunglobulinen sind Polypeptide, die aus etwa 220 Aminosäuren bestehen. Beim Menschen gibt es zwei Arten von leichten Ketten: Kappa (κ) und Lambda (λ), letzteres mit vier Untertypen. Die konstanten und variablen Domänen besitzen Sequenzen von jeweils 110 Aminosäuren.

Ein Antikörper kann zwei κ (κκ) -Leichtketten oder ein Paar von λ (λλ) -Ketten haben, es ist jedoch nicht möglich, einen von jedem Typ gleichzeitig zu haben.

Segmente Fc und Fab

Da jedes Immunglobulin eine "Y" -ähnliche Form hat, kann es in zwei Segmente unterteilt werden. Das "untere" Segment, die Base, wird als kristallisierbare Fraktion oder Fc bezeichnet; während die Arme des "Y" das Fab oder die Fraktion bilden, die das Antigen bindet. Jeder dieser Strukturabschnitte des Immunglobulins übt eine andere Funktion aus.

Fc-Segment

Das Fc-Segment besitzt zwei oder drei konstante Domänen der schweren Immunglobulinketten.

Fc kann an Proteine oder einen bestimmten Rezeptor in Basophilen, Eosinophilen oder Mastzellen binden und so die spezifische Immunantwort auslösen, die das Antigen eliminiert. Fc entspricht dem Carboxylterminus des Immunglobulins.

Segment Fab

Das Fab-Segment oder Segment eines Antikörpers enthält an seinen Enden zusätzlich zu den konstanten Domänen der schweren und leichten Ketten die variablen Domänen.

Die konstante Domäne der schweren Kette wird fortgesetzt, wobei die Domänen des Fc-Segments das Gelenk bilden. Entspricht dem aminoterminalen Ende des Immunglobulins.

Die Bedeutung des Fab-Segments besteht darin, dass es die Vereinigung mit den Antigenen, fremden und potenziell schädlichen Substanzen ermöglicht.

Die variablen Domänen jedes Immunglobulins garantieren deren Spezifität für ein bestimmtes Antigen; Diese Eigenschaft ermöglicht sogar die Diagnose von Entzündungs- und Infektionskrankheiten.

Typen

Die bisher bekannten Immunglobuline besitzen eine spezifische schwere Kette, die für jedes von diesen und den Unterschied der anderen konstant ist.

Es gibt fünf Arten von schweren Ketten, die fünf Arten von Immunglobulinen bestimmen, deren Funktionen unterschiedlich sind.

Immunglobulin G (IgG)

Immunglobulin G ist die zahlreichste Sorte. Es hat eine schwere Gammakette und liegt in unimolekularer oder monomerer Form vor.

IgG ist sowohl im Blutserum als auch im Gewebe am häufigsten vorhanden. Minimale Änderungen in der Aminosäuresequenz seiner schweren Kette bestimmen seine Unterteilung in die Subtypen: 1, 2, 3 und 4.

Immunglobulin G hat eine Sequenz von 330 Aminosäuren in seinem Fc-Segment und ein Molekulargewicht von 150.000, von denen 105.000 seiner schweren Kette entsprechen.

Immunglobulin M (IgM)

Immunglobulin M ist ein Pentamer mit einer schweren Kette von μ. Sein Molekulargewicht ist hoch, ungefähr 900.000.

Die Aminosäuresequenz ihrer schweren Kette ist 440 in ihrer Fc-Fraktion. Es kommt überwiegend im Blutserum vor und macht 10 bis 12% der Immunglobuline aus. IgM hat nur einen Subtyp.

Immunglobulin A (IgA)

Es entspricht dem Typ α der schweren Kette und macht 15% der gesamten Immunglobuline aus. IgA kommt sowohl in Blut als auch in Sekreten, einschließlich Muttermilch, in Form eines Monomers oder Dimers vor. Das Molekulargewicht dieses Immunglobulins beträgt 320.000 und es gibt zwei Subtypen: IgA1 und IgA2.

Immunglobulin E (IgE)

Das Immunglobulin E besteht aus dem Typ ε der schweren Kette und ist im Serum mit etwa 0, 002% sehr selten.

IgE hat ein Molekulargewicht von 200.000 und kommt hauptsächlich in Serum, Nasenschleim und Speichel als Monomer vor. Es ist auch üblich, dieses Immunglobulin in den Basophilen und Mastzellen zu finden.

Immunglobulin D (IgD)

Die Schwerkettensorte δ entspricht dem Immunglobulin D, das 0, 2% der gesamten Immunglobuline ausmacht. IgD hat ein Molekulargewicht von 180.000 und ist in Form eines Monomers strukturiert.

Es ist mit B-Lymphozyten verwandt, die an der Oberfläche dieser Lymphozyten haften. Die Funktion von IgD ist jedoch nicht klar.

Typwechsel

Immunglobuline können aufgrund der Notwendigkeit der Abwehr gegen ein Antigen einen strukturellen Typwechsel erfahren.

Diese Änderung ist auf die Funktion der B-Lymphozyten zurückzuführen, durch die Eigenschaft der adaptiven Immunität Antikörper zu bilden. Die Strukturänderung erfolgt im konstanten Bereich der schweren Kette, ohne den variablen Bereich zu verändern.

Eine Änderung des Typs oder der Klasse kann dazu führen, dass ein IgM IgG oder IgE passiert, und dies geschieht als Reaktion, die durch Interferon gamma oder die Interleukine IL-4 und IL-5 induziert wird.

Funktionen

Die Rolle der Immunglobuline im Immunsystem ist für die Abwehr des Organismus von entscheidender Bedeutung.

Immunglobuline sind Teil des humoralen Immunsystems; das heißt, sie sind Substanzen, die von Zellen zum Schutz vor pathogenen oder schädlichen Agenzien ausgeschieden werden.

Sie stellen ein wirksames Mittel zur Abwehr dar, das wirksam, spezifisch und systematisch ist und als Teil des Immunsystems von großem Wert ist. Sie haben allgemeine und spezifische Funktionen innerhalb der Immunität:

Allgemeine Funktionen

Die Antikörper oder Immunglobuline erfüllen beide unabhängigen Funktionen und aktivieren zellvermittelte Effektor- und Sekretionsreaktionen.

Antigen-Antikörper-Bindung

Immunglobuline haben die Funktion, spezifisch und selektiv an Antigene zu binden.

Die Bildung des Antigen-Antikörper-Komplexes ist die Hauptfunktion eines Immunglobulins und daher ist es die immunologische Reaktion, die die Wirkung des Antigens stoppen kann. Jeder Antikörper kann gleichzeitig an zwei oder mehr Antigene binden.

Effektor-Funktionen

Meistens dient der Antigen-Antikörper-Komplex als Start, um bestimmte zelluläre Reaktionen zu aktivieren oder eine Sequenz von Ereignissen auszulösen, die die Eliminierung des Antigens bestimmen. Die beiden häufigsten Effektorantworten sind die Zellbindung und die Komplementaktivierung.

Die Zellbindung hängt von der Anwesenheit spezifischer Rezeptoren für das Fc-Segment des Immunglobulins ab, sobald es an das Antigen gebunden wurde.

Zellen wie Mastzellen, Eosinophile, Basophile, Lymphozyten und Phagozyten besitzen diese Rezeptoren und liefern die Mechanismen für die Antigenelimination.

Die Aktivierung der Komplementkaskade ist ein komplexer Mechanismus, der den Beginn einer Sequenz voraussetzt, weshalb das Endergebnis die Sekretion toxischer Substanzen ist, die die Antigene eliminieren.

Spezifische Funktionen

Erstens entwickelt jede Art von Immunglobulin eine spezifische Abwehrfunktion:

Immunglobulin G

- Immunglobulin G bietet die meisten Abwehrkräfte gegen Antigene, einschließlich Bakterien und Viren.

- IgG aktiviert Mechanismen wie Komplement und Phagozytose.

- Die Konstitution von spezifischem IgG für ein Antigen ist dauerhaft.

- Der einzige Antikörper, den die Mutter während der Schwangerschaft auf Kinder übertragen kann, ist IgG.

Immunglobulin M

- IgM ist der Antikörper, der schnell auf schädliche und infektiöse Erreger reagiert, da er sofort wirkt, bis er durch IgG ersetzt wird.

- Dieser Antikörper aktiviert Zellreaktionen, die in die Lymphozytenmembran eingebaut sind, und humorale Reaktionen als Komplement.

- Es ist das erste Immunglobulin, das den Menschen synthetisiert.

Immunglobulin A

- Wirkt als Abwehrbarriere gegen Krankheitserreger, die sich auf den Oberflächen der Schleimhäute befinden.

- Es kommt in der Atemschleimhaut, im Verdauungssystem, in den Harnwegen und auch in Sekreten wie Speichel, Nasenschleim und Tränen vor.

- Obwohl die Komplementaktivierung gering ist, kann es mit Lysozymen in Verbindung gebracht werden, um Bakterien zu eliminieren.

- Das Vorhandensein von Immunglobulin D in Muttermilch und Kolostrum ermöglicht es einem Neugeborenen, es während des Stillens zu erwerben.

Immunglobulin E

- Immunglobulin E bietet einen starken Abwehrmechanismus gegen allergieerzeugende Antigene.

- Die Wechselwirkung zwischen IgE und einem Allergen führt dazu, dass entzündliche Substanzen für die Symptome von Allergien wie Niesen, Husten, Nesselsucht, vermehrten Tränen und Nasenschleim verantwortlich zu sein scheinen.

- Das IgE kann auch über sein Fc-Segment an die Oberfläche der Parasiten gekoppelt werden und eine Reaktion auslösen, die deren Tod verursacht.