Pepsin: Struktur, Funktionen, Produktion

Pepsin ist ein starkes Enzym im Magensaft, das die Verdauung von Proteinen unterstützt. Es ist eigentlich eine Endopeptidase, deren Hauptaufgabe es ist, Lebensmittelproteine ​​in kleine Teile, sogenannte Peptide, zu zerlegen, die dann vom Darm absorbiert oder von Pankreasenzymen abgebaut werden.

Obwohl es zum ersten Mal 1836 vom deutschen Physiologen Theodor Schwann isoliert wurde, berichtete der amerikanische Biochemiker John Howard Northrop vom Rockefeller Institute of Medical Research erst 1929 über seine eigentliche Kristallisation und einen Teil seiner Funktionen, die ihm den Erhalt erleichtern würden der Nobelpreis für Chemie 17 Jahre später.

Dieses Enzym ist nicht ausschließlich für Menschen. Es wird auch im Magen mehrerer Tiere produziert und wirkt bereits in frühen Lebensstadien bei der Verdauung von Proteinen aus Milchprodukten, Fleisch, Eiern und Getreide mit.

Struktur

Die Hauptzellen des Magens produzieren eine Ausgangssubstanz namens Pepsinogen. Dieses Proenzym oder Zymogen wird durch Magensäuren hydrolysiert und aktiviert, wobei 44 Aminosäuren verloren gehen. Am Ende enthält Pepsin 327 Aminosäurereste in seiner aktiven Form, die seine Funktionen auf Magenebene ausübt.

Durch den Verlust dieser 44 Aminosäuren bleiben ebenso viele Säurereste frei. Aus diesem Grund wirkt Pepsin am besten in Medien mit sehr niedrigem pH-Wert.

Funktionen

Wie bereits erwähnt, ist die Hauptfunktion von Pepsin die Verdauung von Proteinen. Die Aktivität von Pepsin ist in sehr sauren Umgebungen (pH 1, 5 - 2) und bei Temperaturen zwischen 37 und 42 ° C höher.

Nur ein Teil der Proteine, die in den Magen gelangen, wird durch dieses Enzym abgebaut (ungefähr 20%) und bildet kleine Peptide.

Die Aktivität von Pepsin konzentriert sich hauptsächlich auf die hydrophoben Bindungen des N-Terminus in aromatischen Aminosäuren wie Tryptophan, Phenylalanin und Tyrosin, die Bestandteil vieler Proteine ​​sind, die aus Lebensmitteln stammen.

Eine von einigen Autoren beschriebene Funktion von Pepsin findet im Blut statt. Obwohl diese Behauptung umstritten ist, scheinen kleine Mengen von Pepsin in den Blutkreislauf zu gelangen, wo sie auf große oder teilweise hydrolysierte Proteine ​​einwirken, die vom Dünndarm vor seiner vollständigen Verdauung absorbiert wurden.

Wie wird es hergestellt?

Das Pepsinogen, das von den Hauptzellen des Magens, auch Zymogenzellen genannt, ausgeschieden wird, ist der Vorläufer von Pepsin.

Dieses Proenzym wird dank Impulsen des Vagusnervs und der hormonellen Sekretion von Gastrin und Sekretin freigesetzt, die nach der Nahrungsaufnahme stimuliert werden.

Bereits im Magen wird Pepsinogen mit Salzsäure gemischt, die durch die gleichen Reize freigesetzt wird und schnell miteinander in Wechselwirkung tritt, um Pepsin zu produzieren.

Dies erfolgt nach der Abspaltung eines 44-Aminosäuren-Prosegments von der ursprünglichen Struktur des Pepsinogens durch einen komplexen autokatalytischen Prozess.

Einmal aktiviert, kann dasselbe Pepsin weiterhin die Produktion und Freisetzung von mehr Pepsinogen stimulieren. Diese Aktion ist ein gutes Beispiel für positives enzymatisches Feedback.

Zusätzlich zu Pepsin selbst stimulieren Histamin und insbesondere Acetylcholin peptische Zellen, um neues Pepsinogen zu synthetisieren und freizusetzen.

Wo wirkt es?

Sein Hauptwirkungsort ist der Magen. Diese Tatsache kann leicht erklärt werden, wenn man versteht, dass die Magensäure die ideale Voraussetzung für ihre Leistung ist (pH 1, 5-2, 5). Tatsächlich wird Pepsin inaktiviert, wenn der Nahrungsbolus vom Magen zum Zwölffingerdarm gelangt, indem ein Darmmedium mit einem basischen pH-Wert gefunden wird.

Pepsin wirkt auch im Blut. Obwohl bereits gesagt wurde, dass dieser Effekt umstritten ist, behaupten einige Forscher, dass Pepsin in das Blut gelangt, wo es weiterhin bestimmte langkettige Peptide oder solche, die nicht vollständig abgebaut wurden, verdaut.

Wenn Pepsin den Magen verlässt und sich in einer Umgebung mit neutralem oder basischem pH befindet, hört seine Funktion auf. Durch Nichthydrolyse kann es jedoch wieder aktiviert werden, wenn das Medium umgesetzt wird.

Diese Eigenschaft ist wichtig, um einige der negativen Wirkungen von Pepsin zu verstehen, die nachstehend erörtert werden.

Gastroösophagealer Reflux

Die chronische Rückkehr von Pepsin in die Speiseröhre ist eine der Hauptursachen für die durch gastroösophagealen Reflux verursachten Schäden. Obwohl der Rest der Substanzen, aus denen der Magensaft besteht, ebenfalls an dieser Pathologie beteiligt ist, scheint Pepsin die schädlichste von allen zu sein.

Pepsin und andere im Reflux vorhandene Säuren können nicht nur eine Ösophagitis verursachen, die die anfängliche Folge ist, sondern auch viele andere Systeme betreffen.

Zu den möglichen Folgen der Aktivität von Pepsin auf bestimmte Gewebe zählen Laryngitis, Pneumonitis, chronische Heiserkeit, anhaltender Husten, Laryngospasmus und sogar Kehlkopfkrebs.

Asthma durch pulmonale Mikroaspiration des Mageninhalts wurde untersucht. Pepsin kann eine reizende Wirkung auf den Bronchialbaum haben und die Verengung der Atemwege begünstigen und die typische Symptomatik dieser Krankheit auslösen: Atemnot, Husten, Keuchen und Zyanose.

Andere Wirkungen von Pepsin

Die oralen und odontologischen Bereiche können auch durch die Wirkung von Pepsin beeinflusst werden. Die häufigsten Anzeichen für diese Schäden sind Mundgeruch oder Mundgeruch, übermäßiger Speichelfluss, Granulome und Zahnerosion. Dieser erosive Effekt manifestiert sich normalerweise nach Jahren des Rückflusses und kann das gesamte Gebiss beschädigen.

Trotzdem kann Pepsin aus medizinischer Sicht nützlich sein. Somit ist das Vorhandensein von Pepsin im Speichel ein wichtiger diagnostischer Marker für gastroösophagealen Reflux.

Tatsächlich gibt es auf dem Markt einen Schnelltest namens PepTest, der das Vorhandensein von Speichelpepsin erkennt und bei der Diagnose von Reflux hilft.

Papain, ein Enzym, das dem in Papayas oder Papaya vorkommenden Pepsin sehr ähnlich ist, eignet sich zur Zahnaufhellung und -hygiene.

Darüber hinaus wird Pepsin in der Lederindustrie und in der klassischen Fotografie sowie bei der Herstellung von Käse, Müsli, Snacks, aromatisierten Getränken, vorverdauten Proteinen und sogar Kaugummis verwendet.